大鼠I型膠原（COL1）elisa試劑盒

在膠原蛋白家族的眾多成員中，I型膠原蛋白是被人們了解得Z為清楚的、也是組織分布Z為廣泛的膠原蛋白。表1 各類型膠原在動物體內組織的分布 1.1 I型膠原的序列結構 I型膠原分子含有3條α 多肽鏈，每條鏈含有1000多個氨基酸不同的脊椎動物I型膠原α 鏈的氨基酸序列結構只有微小的差別。上海信帆生物銷售大鼠I型膠原（COL1）elisa試劑盒，精度高，準確度好，特異性好，歡迎廣大老師前來咨詢訂購。

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更新時間：2024-10-19
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膠原蛋白(也稱膠原)是蛋白質中的一種，英文名“collagen”，由希臘文演化而來是一種多糖蛋白，呈白色，含有少量的半乳糖和葡萄糖是細胞外基質(ECM)的主要成分，分子量為300ku。膠原蛋白zui普遍的結構特征是三螺旋結構，其由2條α 1鏈和1條α 2多肽鏈組成。

3條α 肽鏈交互纏繞形成了繩索狀的超螺旋結構，每一條膠原鏈都是左手螺旋構型，3條左手螺旋鏈相互纏繞成右手螺旋結構形成膠原蛋白*的三重螺旋結構，使其分子結構非常穩定。膠原蛋白中含有大量的甘氨酸，約占總氨基酸的27%，也有報道說占13%。膠原α -鏈N-端氨基酸是焦谷氨酸，它是谷氨酰胺脫去一分子氨而閉環產生的毗咯烷酮羧酸它在一般蛋白質中較少見。膠原蛋白中脯氨酸和羥脯氨酸的含量也特別高，是膠原蛋白質的*氨基酸，二者均占14%左右。而色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，因此，膠原蛋白屬于不*蛋白質。

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膠原蛋白主要由成纖細胞或與其來源相類似的細胞如成骨細胞、成軟骨細胞合成 生物體內膠原的合成一般包括一系列的過程首先在胞內合成膠原蛋白分子形成前膠原進而在胞外進一步聚合成膠原纖維和膠原束。

1 I型膠原蛋白的結構

膠原蛋白是一個龐大的家族，種類繁多，結構高度復雜。從分子結構、超分子結構，再到組織分布和功能等、具有顯著的多樣性。盡管如此，膠原蛋白的基本組成卻是大同小異在氨基酸序列上都含有(Gly—X—Y)n重復序列 這些重復序列是構成三聚體結構基礎其中X通常為Pro Y通常為Hy-Pm或Hy-Lys。

幾種常見類型膠原在體內的分布如表1所示 α 多肽鏈中每3個氨基酸序膠原類型組織分布 I 型皮膚、骨、角膜、肌腱、腫瘤 Ⅱ型軟骨、玻璃體 Ⅲ型皮膚、子宮壁、血管壁 Ⅳ型基底膜、胎盤 V 型皮膚、胎盤、羊膜 Ⅵ型子宮壁、皮膚、角膜 Ⅶ 型羊膜、皮膚 Ⅶ 型內皮細胞 Ⅸ型軟骨 x 型軟骨 Ⅺ 型軟骨、脊椎盤 Ⅻ 型皮膚、腱 xⅢ型內皮細胞列組成中就有一個重復的甘氨酸因為甘氨酸有zui小的側鏈基團，這樣的序列結構使α 鏈間的距離縮短、空間zui小 鏈與鏈間緊靠在一起形成的螺旋結構更穩定。大約有35%的重復結構單元Gly-X-Y中的X和Y殘基分別為脯氨酸和羥脯氨酸。羥脯氨酸是由脯氨酸被脯氨酰羥化酶羥基化作用后演變而來的 其羥基對于氫鍵的形成以及三股螺旋結構的穩定都是必需的。羥脯氨酸在膠原的氨基酸組成中含有大約10%的量其含量可用于定量測定膠原。

此外I型膠原的螺旋和非螺旋結構區還含有賴氨酸和羥賴氨酸與羥脯氨酸的形成類似羥賴氨酸是在內質網內通過賴氨酰羥化酶的作用由賴氨酸的羥基化作用而形成的。賴氨酸和羥賴氨酸殘基的共價交聯有利于膠原分子三股螺旋結構的穩定同時羥賴氨酸的形成有利于糖組分的吸附可以發生半乳糖化或葡萄糖半乳糖化通過羥賴氨酸殘基位點發生O-糖基化。

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1.2 高級結構膠原與大多數合成聚合物相比具有*的生理和生物特性這主要來源于膠原分子結構的復雜性。I型膠原每一條α 鏈形成左手螺旋每個螺旋結構區大小約0.87nm3條α 鏈又相互纏繞形成右手螺旋結構每個螺旋結構區大小約8.6nm三股螺旋形成的膠原分子平均分子量約300kDα長度300nm直徑1.5nm。三股螺旋分子間以一定間距、呈縱向對稱交錯排列形成原纖維。分子間交錯距離為67nm縱向相鄰分子間距為40nm。化學結構示意圖見圖1。膠原原纖維再聚集形成纖維然后再形成更大的纖維束。

三股螺旋分子的有序聚集使膠原纖維具有一定的強度和韌性。 (α)氨基酸序列結構 (b)1 條 α 鏈的左手螺旋結構和 3 條 α 鏈形成的右手三股螺旋結構 (c)原纖維的聚集結構圖 1 I 型膠原的化學結構示意圖 2 膠原蛋白的應用 2.1 生物醫學材料與研究應用由膠原制成的手術縫合線既有與天然絲一樣的高強度又有可吸收性在使用時既有優良的血小板凝聚性能止血效果好又有較好的平滑性和彈性縫合結頭不易松散操作過程中不易損傷機體組織。膠原于不同的細胞之間存在很強的親和力與在傷口的愈合過程中起到關鍵作用的生長因子間也有著特殊的親和力在血液凝固后還可以通過刺激組織的再生與修復來防止再次發生出血所以膠原可以作為凝血材料。同時用合成材料或膠原蛋白在血漿代用品、人造皮膚、人工血管、骨的修復和人工骨和固定化酶的載體等方面的研究和應用方面都十分的廣泛。

早在1987年Schnieke等就將人I型原膠原蛋白[Proα1(I)]基因導入到Proα1(I)缺陷的鼠Mov-13細胞系中[此細胞系正常表達Proα2(I)] 獲得了具有正常功能的人鼠雜合的I型膠原蛋白。 Toman等則在釀酒酵母中同時表達了4種基因 即Proα(I)、 Proα2 (I)和P4H酶的2種亞基的基因 獲得了穩定表達的重組人I型原膠原蛋白異源三聚體。1999年有報道將完整膠原蛋白的Proα1(I)與Proα2(I)基因轉入小鼠并在小鼠乳腺中表達。Toman等也獲得了轉Proα1(I)原膠原基因的小鼠乳腺中表達的原膠原量已達到8 mgmL且所獲得的原膠原蛋白能夠形成同源三聚體的高級結構但不足的是Pro與Lys殘基羥基化程度不夠。同源三聚體的I型膠原蛋白與成纖維原的I型膠原蛋白異源三聚體有相似的Tm 值且長度相似 在正常的組織中有I型原膠原蛋白同源三聚體存在的現象。 John等在小鼠乳腺中表達了Proa2(I)與P4H的d與B亞基的基因 在乳腺中獲得的原膠原的產量達到50-200txgmL原膠原上的脯氨酸殘基羥基化程度與生物體正常的原膠原* 并能形成同源三聚體結構還有熱穩定的三螺旋結構域。但是Toman和John等在小鼠乳腺中獲得的都是成熟膠原的前體形式---原膠原。以這樣的形式在乳腺中表達分泌蛋白是優是劣還不能一概而論就是對于膠原這樣的結構蛋白而言也很難加以評判。因為成熟的膠原蛋白的溶解度要比原膠原低幾個數量級 所以在乳腺中分泌不會對宿主本身造成麻煩但問題是以前體的形式分泌要想成品化還要通過N端、C端蛋白酶的消化以去掉前肽。

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