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β 淀粉樣蛋白（ amyloid-β，Aβ） 是由淀粉樣前體蛋白（ amyloid precursor protein，APP） 經 β-和 γ-分泌酶的蛋白水解作用而產生的含有 39～43 個氨基酸的多肽。它可由多種細胞產生，循環于血液、腦脊液和腦間質液中，大多與伴侶蛋白分子結合，少數以游離狀態存在。信帆生物提供優質大鼠β淀粉樣蛋白42（Aβ42）ELISA試劑盒
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大鼠β淀粉樣蛋白42(Aβ42)ELISA試劑盒
Aβ 是由 APP 經 β-和 γ-分泌酶水解產生的。APP 是一種在各種組織中廣泛存在，并集中表達于神經元突觸部位的膜蛋白質，Aβ 片段即位于其跨膜區域。β-分泌酶首先在 β 位點將 APP 裂解為 β-N 端片段( sAPPβ) 和 β-C 端片段，然后 γ-分泌酶在 β-C端片段的近 N 端跨膜區域水解釋放出有 39～ 43 個氨基酸組成的 Aβ 肽段，此過程被稱為 APP 的淀粉樣降解途徑，APP 的非淀粉樣降解途徑是由 α-和 γ-分泌酶所介導水解生成。sAPPα、p3 和 α-C 端片段，由于 α-分泌酶的作用位點在Aβ 區域，從而阻止了 Aβ 的產生。Aβ 的生成效率主要取決于 APP 及其水解酶的亞細胞定位。
β-淀粉樣蛋白（amyloid β-protein，Aβ）分子量約4kDa，由β淀粉樣前體蛋白(β-amyloid precursor protein,APP)水解而來，由細胞分泌，在細胞基質沉淀聚積后具有很強的神經毒性作用。
在穩定狀態下，α-分泌酶主要分布在細胞膜上，β-分泌酶則主要定位于高爾基體外側網絡結構( tans-Golgi network，TGN) 和內涵體中，γ-分泌酶的分布較廣，在細胞膜和多種細胞器中均有發現。APP合成于內質網，經高爾基復合體加工修飾后，轉移至其常駐位點 TGN，這也是 Aβ 的主要產生部位之一。 APP 在 TGN 滯留時可被 β-和 γ-分泌酶降解產生Aβ。未被降解的全長 APP 可通過由 TGN 產生的分泌小泡運輸至細胞膜表面，然后由定位于此的 α-分泌酶介導其非淀粉樣降解或是由網絡蛋白包被的囊泡內吞運轉至內涵體，再由分布于該處的 β-和 γ-分泌酶水解其生成 Aβ 或少部分再循環至細胞膜表面。因此，在 APP 的運轉循環中，Aβ 主要產生于 TGN 和內涵體。Greenfield 等利用無細胞體系對 Aβ 的產生位點及其種類鑒定進行的研究表明，在內質網中有不溶性的 Aβx～ 42 ( N-terminally truncated，Aβ42 ) 產生，為胞內Aβ 類型，可溶性的 Aβx～ 42、Aβ1～ 42 和 Aβx～ 40、Aβ1～ 40 生成于 TGN 及其分泌囊泡，為分泌型 Aβ。
大鼠β淀粉樣蛋白42(Aβ42)ELISA試劑盒
β 淀粉樣蛋白( amyloid-β，Aβ) 是由淀粉樣前體蛋白( amyloid precursor protein，APP) 經 β-和 γ-分泌酶的蛋白水解作用而產生的含有 39～43 個氨基酸的多肽。它可由多種細胞產生，循環于血液、腦脊液和腦間質液中，大多與伴侶蛋白分子結合，少數以游離狀態存在。人體內 Aβzui常見的亞型是 Aβ1～ 40 和 Aβ1～ 42。在人腦脊液和血中，Aβ1～ 40分別比 Aβ1～ 42的含量水平高 10 倍和 1． 5倍，Aβ1～ 42具有更強的毒性，且更容易聚集，從而形成Aβ 沉淀的核心，引發神經毒性作用。
β淀粉樣蛋白 (Aβ)是阿爾茨海默癥 (AD)患者腦中斑塊的核心蛋白 ,它由多種衍生自淀粉樣前體蛋白(APP)的不同長度的肽組成 ,其中Aβ40和Aβ42是主要的組分。我們通過電鏡研究了這兩種蛋白的纖維形成過程。在溶液中Aβ42傾向于形成斑塊狀沉積 ,而Aβ40則更易于形成典型的纖維。這種不同可能由Aβ42的相對更為緊密的二級構象所致。根據這些數據 ,我們推測靜電作用對于早期Aβ42聚集是非常重要的 ,這可能為理解Aβ40和Aβ42在病理中的不同作用給出一些提示。
Aβ的神經毒性作用 Aβ 的神經毒性作用在阿爾茨海默病的病程進展中發揮著主要作用。
大鼠β淀粉樣蛋白42(Aβ42)ELISA試劑盒
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